Влияние различных форм хитозана на окислительно-восстановительные процессы в печени при метаболическом синдроме

Андижанский государственный медицинский институт, Узбекистан

Ташкентская медицинская академия, Узбекистан

Клиническая значимость метаболического синдрома (МС), объединенная рамками синдрома, заключается в наличии целого комплекса факторов риска, которые формируются задолго до его развития. Важное место в этом случае занимает печень [1]. В клинической практике связь МС с нарушением функций печени определяется как термин «диабетический гепатоз» (Canadian Diabetes Association. Canadian Diabetes Association 2003). Несмотря на важность нарушений печени в развитии МС многие аспекты патогенеза этого заболевания с участием гепатоцитов, в частности молекулярно-клеточные механизмы остаются не выясненными. Особенно нет четкой ясности о функциональной взаимосвязи систем микросомально-митохондриального окисления в печени при формировании МС.

Особый интерес представляет изучение влияния на микросомально-митохондриальную систему печени мембранопротекторов. Есть отдельные сведения, что хитозан и его изоформы могут позитивно влиять на функциональную активность печени при острых и хронических гепатитах [2]. Вместе с тем остается неясным, как влияет хитозан и его изоформы на субклеточном уровне в печени при формировании МС.

Целью настоящего исследования явилось изучение микросомально-митохондриального окисления в печени и влияния различных форм хитозана на эти процессы.

Материал и методы исследования. Эксперименты проведены на 60 кроликах-самцах, массой тела от 2050 до 3400 г. Метаболический синдром у кроликов вызван по методу С.А.Саидова [3]. Для создания модели метаболического синдрома в поилку животных добавляли 5% раствор сахара песка, а в корм ежедневно смешивали кристаллический холестерин в дозе 250 мг/кг массы тела. Животным подкожно вводили инсулин в дозе 0,1 ед./100 г, через день. Продолжительность эксперимента 2 месяца. Животные разделены на 3 группы: 1 группа (интактная) содержалась в естественных условиях вивария (12 кроликов). 2 группа – вызван метаболический синдром (12 кроликов). 3 группа – коррекция метаболического синдрома хитозан сульфатом (12 кроликов); 4 группа – коррекция метаболического синдрома наноформой хитозан сульфата (12 кроликов); 5 группа – группа сравнения, где коррекцию метаболического синдрома проводили глюкофажом. Хитозан является продуктом деацетилирования хитина. По химической структуре хитозан является сополимером D-глюкозамина и N-ацетил-D-глюкозамина. Хитозан является универсальным сорбентом, способным связывать огромный спектр веществ органической и неорганической природы, что определяет широчайшие возможности его применения в жизни человека. В исследованиях изучено действие хитозан сульфата и его нана формы, синтезированных на основе хитозана Bombyx mori, представленного институтом физики и химии АН РУз (зав.лаб. к.х.н. Р.Ю. Милушева).

Для коррекции МС использовали сульфат хитозана, полученный реакцией сульфатирования хитозана в среде хлорсульфоновой кислоты. Перорально водный раствор хитозан сульфата и его нано форму вводили по 25 мг/кг в течение 20 дней после получения модели метаболического синдрома. Глюкофаж, согласно инструкции данного препарата, вводили перорально из расчета – 7,14 мг/кг массы тела.

Выделение митохондриальной и микросомальной фракции печени проводилось дифференциальным центрифугированием на рефрижераторных центрифугах РС-6 и VAC-601. Содержание цитохрома Р-450 в микросомальной суспензии определяли на спектрофотометре UV/VIS (LTD, Китай) по методу Omura T., Sato R. [4]. Содержание цитохрома b5 определяли после восстановления опытных образцов суспензии микросом при добавлении НАДН. Активность амидопирин-N-деметилазы по методу Bast A., Nordhoock J. [5], анилингидроксилазы - методом А.И. Арчаков и соавт. [6], НАДФН-цитохром С-редуктазы (НАДФН-цит. С-ред) по методу Willians C.H., Kamin H. [7] и микросомальный белок по O.N. Lowry [8].

Определение активности митохондриальных ферментов печени цитохромоксидазы (ЦХО) – полярографическим методом (на полярографе LP-7 с закрытым платиновым электродом типа Кларка), сукцинатдегидрогеназы (СДГ), сукцинат-цитохром С-редуктазы (СЦС-ред.), ротенон-нечувствительной НАДН-цитохром С-редуктазы (РН-цит.С-ред.) и моноаминооксидазы (МАО) спектрофотометрическим методом (9).

Результаты исследования и обсуждение

Исследования показали, что через 2 месяца от начала моделирования экспериментального МС в микросомах печени содержание цитохрома Р-450 и в5 достоверно снижается на 28,6 (Р<0,01) и 17,2% (Р<0,05) соответственно по сравнению с интактной группой (табл. 1). Активность НАДФН-цитохром С-редуктазы, амидопирин-N-деметилазы, анилингидроксилазы у животных этой группы снижается 2,48; 1,93 и 2,14 раз соответственно по сравнению с интактной группой. Эта ферментная система играет важную роль в метаболизации как эндогенных (стероидные гормоны, холестерин, жирные и желчные кислоты, простагландины), так и экзогенных (подавляющее большинство ксенобиотиков) субстратов, её функциональное состояние полностью зависит от целостности мембранных структур эндоплазматического ретикулума. Следовательно, приведенные результаты указывают на выраженное угнетение микросомального окисления в печени при метаболическом синдроме.

НАДФН-цитохром Р-450 электронтранспортная система микросом и митохондрий находится в постоянном обновлении de novo белковых ферментных комплексов, метаболическая активность которых в значительной мере зависит от изменяющихся физиологических условий и патологических процессов в клетках [10]. При этом синтез белковых ферментных комплексов de novo требует значительного использования АТФ и НАДФН. Митохондриальная и микросомальная системы конкурируют за связь с НАДФН в процессе его использования для свободного в митохондриальном дыхании и с сопряженным функционированием систем цитохром Р-450 гладкого эндоплазматического ретикулума [10-13].

Развитие многих заболеваний тесно связано с повреждением мембран клеток, которое приводит к нарушению их функциональной активности. Повреждение энергетических систем клетки не в состоянии вырабатывать достаточное количество АТФ и нуклеотрифосфатов [14]. В наших исследованиях при изучении активности митохондриальных ферментов выявлено существенное повышение активности моноаминооксидазы (МАО) и цитохромоксидазы (ЦХО) при МС 67,55 и 58,14% (Р<0,001) соответственно по сравнению с животными интактной группы (табл. 2). В то же время активность сукцинатдегидрогеназы (СДГ), сукцинат-цитохром С-редуктазы (СЦС-ред.), ротенон-нечувствительной НАДН-цитохром С-редуктазы (РН-цит.С-ред.) достоверно снижается на 32,92; 42,38; 44,19% (Р<0,001) соответственно по сравнению с интактной группой. Следовательно, наблюдаются значительные сдвиги в оксидазном пути использования О2 в цикле трикарбоновых кислот. Дисбаланс в системе субстратного окисления в цикле трикарбоновых кислот требует избыточного расходования НАДФН. Следовательно, угнетение активности МОС печени при метаболическом синдроме может быть связано с дефицитом НАДФН – как основного источника для функционирования НАДФН-цитохром С-редуктазы в микросомах, что отмечено в наших исследованиях. В настоящее время предлагаются различные методы восстановления окислительных процессов в микросомах и митохондриях, в том числе хитозановые производные.

Таблица 1.  Влияние производных хитозана на микросомальное окисление в печени у кроликов с метаболическим синдромом (M±m)

Таблица 1.  Влияние производных хитозана на микросомальное окисление в печени у кроликов с метаболическим синдромом (M±m)

Примечания: здесь и далее * - Р<0,05 по сравнению с интакными; ∆ - Р<0,05 по сравнению с МС; О - Р<0,05 по сравнению с МС+хитозансульфат.

Данные литературы свидетельствуют о том, что хитозан, оказывая сорбционное, липотропное, гиполипидемическое действие и стимулируя моторику желудочно-кишечного тракта и желчевыводящих путей, способствует нормализации обменных процессов [15, 16].

Исследование действия двух форм хитозана – хитозан сульфата и его нано формы на монооксигеназную систему показало достоверное повышение содержания цитохрома Р-450. При введении хитозан сульфата и его нано формы уровень цитохрома Р-450 превышал на 10,2 и 19,1% (Р>0,05 и Р<0,05 соответственно) по сравнению с таковыми показателями животных с МС. Хитозан сульфат и его нано форма достоверных изменений в содержании цитохрома в5 не вызывает. Хитозан сульфат достоверно на 30,45% (Р<0,01) повышает активность только НАДФН-цитохром с-ред. по сравнению с нелеченной группой. В то же время нано форма хитозан сульфата более значимо повышает как активность НАДФН-цитохром с-ред., так и амидопирин-N-деметилазы, анилингидроксилазы 41,6; 53,6; 31,7% (Р<0,001) соответственно по сравнению с нелеченной группой.

Таблица 2.  Влияние производных хитозана на митохондриальное окисление в печени у кроликов с метаболическим синдромом (M±m)

Таблица 2.  Влияние производных хитозана на митохондриальное окисление в печени у кроликов с метаболическим синдромом (M±m)

Изучение действия препарата сравнения – глюкофажа показало, что он недостаточно активен, чтобы повысить функциональную активность микросом и митохондрий. Также не выявлено значимых различий при изучении действия глюкофажа на активность митохондриальных ферментов. Глюкофаж широко применяется как средство коррекции дисметаболических расстройств при развитии МС. Возможно его эффект не связан с влиянием на процессы оксидазного и оксигеназного пути окисления. В отличие от глюкофажа производные хитозана и в большей степени хитозан нано влияют на активность ферментов митохондриального окисления. При этом хитозан нано в большей степени влияет на процесс снижения активности МАО и ЦХО и повышение скорости реакции СДГ, СЦ-цит.с.ред. РН-цит.с.ред., чем хитозан сульфат соответственно на – 18,8; 11,2% (Р<0,05) и 19,5; 15,8; 16,4% (Р<0,05).

Можно полагать, что с улучшением функциональной активности ферментов оксидазного пути окисления, способствовало улучшению функционирования ферментов цикла трикарбоновых кислот, транспорта электронов и протонов по дыхательной цепи на ее конечное звено – ЦХО. В данном случае акцептором электронов и протонов является О2, при восстановлении которого образуется Н2О. Этот путь окисления, как известно сопряжен с фосфорилированием АДФ и ресинтезом АТФ и НАДФН в митохондриях. Следует отметить, что чрезмерная активность ЦХО может быть важным фактором образования гидроксильного радикала, который является сильным окислителем активного центра цитохрома Р-450, угнетения активности ферментов микросомального окисления.

Таким образом, проведенные исследования показали, что при развитии МС наблюдается выраженное угнетение функциональной активности системы цитохром Р-450 в микросомах печени и дисбаланс в активности ферментов цикла трикарбоновых кислот в митохондриях.

Производные хитозана, в большей степени хитозан нано, позитивно влияют на восстановление нарушенной активности ферментной систем микросом и митохондрий, что можно полагать, является одной из причин снижения факторов развития МС у экспериментальных животных.

Список использованных источников:

  1. Балаболкин М.И., Клебанова Е.М., Креминская В.М. Возможна ли патогенетическая терапия сахарного диабета 2-го типа// Пробл.эндокринол.-2008.-Т.54,№5.-С.50-56.
  2. Кульманова М.У., Сабирова Р.А., Милушева Р.Ю. Влияние хитозана на защитный барьер кишечника при развитии хронического гелиотринового гепатита// Врач-аспирант.- 2009.- 6(33).-С.435-442
  3. Саидов С.А. Моделирование метаболического синдрома у кроликов// Врач. дело. – 2006. – № 3. – С. 58 – 61.
  4. Omura T., Sato R. The carbon –monooxide binding pigment of liver micrisomes. J.evidence for hemoprotein nature// J. Biol.Chem.-1968.-v.7.-P.2370-2378.
  5. Bast A., Nordhook J. Product inhibition during the hepatic N-demethylation of aminopyrine in the rat// Biochem. Pharmacol.-Vol.30,N1.-P.19-24.
  6. Гидроксилирование производных анилина и аминоантипирина (1-фенил-2,3-диметил-аминопиразолон-5) в эндоплазматическом ретикулуме печени/ А.И.Арчаков, И.Н.Карузин, В.Н.Тверитапов, И.С.Кокарева// Биохимия.-1975.-Т.40, вып.1.-С.29-32.
  7. Williams C.Y., Kamin H. Microsomal triphosphopyridine nucleotide – cetochrome c-reductases of liver// J.Biol.Chem.-1961.-Vol.237, N2.-P.587-595.
  8. Lowry O.N., Resebrough W.S., Farr L. Рrotein measurement with dolin reagent // J.Biol.Chem.-1951.-V 193, N4.-P.265-275.
  9. Chance B., Williams C.R. Respiratory enzymes in oxidative phosphorylation // J. Biol.Chem. 1955. V. 217. N 1. P. 383-427.
  10. Guengerich F.P. Cytochrome P-450 3A4: regulationand role in drug metabolism// Annu Rev Pharmacol Toxicol.-1999.-V.39.-P.1-17.
  11. Alture A., Silchenko S., Lee K.H., Kuczera K., Terzyan S., Zhang X., Benson D.R., Rivera M. Probing the differences between rat liver outer mitochondrial membrane cytochrome b5 and microsomal cytochromes b5// Biochemistry.-2001.-V.40.-N32.-P.9469-9483.
  12. Schenkman J.B., Jansson I. The many roles of cetochrome b5// Pharmacol Ther.-2003.-V.97.-N2.-P.139-152.
  13. Villenenve J., Pichette V. Cytochrome P-450 and liver digeases// Curr.Drug.Metab.-2004.-Vol 5, N3.-P.273-282.
  14. Коршунов Д.А., Хазанов В.А. Влияние природных фосфолипидов и митохондриальных субстратов на перекисное окисление липидов и окислительное фосфорилирование в печени при экспериментальном токсическом гепатите// Вятский медицинский вестник.-№4.-2007.-С.111-112.
  15. Немцов С.В., Ильина А.В., Албулов А.И. и др. Медицинское применение хитина и хитозана// Матер. науч. конф. «Фитотерапия, лазеротерапия, биологически активные вещества естественного происхождения в XXI веке».- Черноголовка, 2000.-С.90-94.
  16. Погожева А.В., Байгарин Е.К. и др. Содержание пищевых волокон в пищевых продуктах растительного происхождения// Вопр. питания.-2005.-Т.74, №4.-С.27-30.